아미노산의 종류와 성질 (쉽게 배우는 생화학 01)

단백질을 이루는 아미노산

바이러스를 포함한 모든 생물의 필수 구성성분인 단백질. 세포가 하는 대부분의 일에는 단백질이 필요합니다.

구조적 물질로 작용하는 것 뿐만 아니라 대사조절, 수송, 면역과 촉매 같은 다양한 기능을 할 수 있습니다.

단백질의 작은 단위인 펩티드, 그 펩티드 보다 더 작은 단위인 아미노산에 대해 알아보겠습니다.

 

 

 

아미노산의 종류

 생물 내에서 주고 받는 정보는 생체 분자의 3차원자 구조에서 고유한 형태로 나타납니다.
단백질과 리보핵단백질이라고 하는 것이 세포의 기구와 구조를 갖게 하며, 단백질 자체가 독특한 모양과 정보를 각각 제공합니다.
 고유의 모양의 단백질은 딱 하나 또는 몇 개의 다른 분자와 선택적인 상호작용을 합니다.
단백질이 크면 클수록 다기능 가능성은 더 커지게 됩니다. 마치 기능이 많은 어플일수록 용량이 커지는 것과 같이 말이죠.

 

 단백질은 20개의 다른 아미노산으로 구성됩니다. 아미노산은 단백질의 가장 작은 단위라고 볼 수 있습니다.
수많은 단백질들의 고유한 기능은 아미노산의 서열이 무엇이냐에 따라 결정됩니다.
20개의 아미노산이 가지고 있는 성질에 따라, 쭉 결합되었을 때 구부러지거나 멀어지거나 달라붙어 3차원 공간에서 구부러진 형태로 존재하게 됩니다.

 표준 아미노산이라고 불리는 20개의 아미노산은 기본적으로 알파-탄소원자(α-carbon atom)를 중심으로 아미노기, 카르복실기, 수소원자 그리고 R기라고 불리는 곁사슬기로 이루어져 있습니다.
 아미노산의 독특한 성질은 R기에 따라 결정됩니다. pH7에서 아미노산의 카르복실기는 짝염기형(-COO-)이고, 아미노기는 짝산형(-NH3)입니다. 따라서 각 아미노산이 산 또는 염기로 작용할 수 있습니다.

 참고) 쯔비터이온(zwitterion) : 양성 이온, 같은 수의 양전하(+)와 음전하(-)를 동시에 갖는 중성분자.

 예외적으로 프롤린(proline)은 아미노기가 R기와 아미노 질소 사이의 고리가 닫혀 형성되는 것으로 다른 표준 아미노산과는 다릅니다. α-탄소 주위의 회전이 불가능해 펩티드 사슬에 견고함을 제공합니다.

 비표준 아미노산은 폴리펩티드에 결합한 후 화학적으로 변형되거나 생체에는 존재하지만 단백질에서는 찾아볼 수 없는 아미노산으로 되어있습니다. 

 

 물과 상호작용하는 능력에 따라 산성 아미노산, 염기성 아미노산, 중성의 극성 아미노산, 중성의 무극성 아미노산으로 분류할 수 있습니다. 암기해야 한다면 위 3분류를 외우고, 나머지는 다 무극성 아미노산이구나 하면 되겠습니다.
 - 산성 아미노산: 아스파르트산, 글루탐산

 - 염기성 아미노산: 리신, 아르기닌, 히스티딘
 - 중성의 극성 아미노산: 세린, 트레오닌, 티로신, 아스파라긴, 글루타민
 - 중성의 무극성 아미노산: 글리신, 알라닌, 발린, 루신, 이소루신, 페닐알라닌, 트립토판, 시스테인, 프롤린

 

표준 아미노산의 이름과 3자 약어, 1자 약어는 아래와 같습니다.

 

 1) 알라닌(Alanine / Ala / A)

 2) 아르기닌(Arginine / Arg / R)

 3) 아스파라긴(Asparagine / Asn / N)

 4) 아스파르트산(Aspartic acid / Asp / D)

 5) 시스테인(Cystein / Cys / C)

 6) 글루탐산(Glutamic acid / Glu / E)

 7) 글루타민(Glutamine / Gln / Q)

 8) 글리신(Glycine / gly / G)

 9) 히스티딘(Histidine / His / H)

 10) 이소루신(Isoleucine / Ile / I)

 11) 루신(Leucine / Leu / L)
 12) 리신(Lysine / Lys / K)

 13) 메티오닌(Methionine / Met / M)

 14) 페닐알라닌(Phenylalanine / Phe / F)

 15) 프롤린(Proline / Pro / P)

 16) 세린(Serine / Ser / S)

 17) 트레오닌(Threonine / Thr / T)

 18) 트립토판(Tryptophan / Trp / W)

 19) 티로신(Tyrosine / Tyr / Y)

 20) 발린(Valine / Val / V)

 

 

 중성의 무극성 아미노산

 대부분 탄화수소 R기를 갖고 있습니다. 이 R기가 양전하 또는 음전하를 갖고 있지 않아 중성이라는 용어를 사용합니다.

무극성 아미노산은 물과 잘 반응하지 않아 단백질의 3차 구조를 유지하는 데 아주 중요한 역할을 합니다.

 무극성 아미노산의 R기는 방향족(aromatic)과 지방족(aliphatic) 두 형태로 발견됩니다. 

 

   1) 방향족 탄화수소
 : 불포화 탄화수소를 구성하는 고리 구조로, 가장 간단한 방향족 탄화수소인 벤젠이 대표적입니다.

   페닐알라닌, 트립토판은 방향족 고리를 갖고 있습니다.

 

   2) 지방족 화합물: 메탄이나 시클로헥산(Cyclohexane) 같은 비방향족 탄수화물입니다.

    글리신, 알라닌, 발린, 루신, 이소루신, 프롤린 등은 지방족 R기를 가집니다.

 

  유황원자(S, sulfur)는 메티오닌(Met)과 시스테인(Cystein)의 지방족 곁사슬에 연결되어 있습니다.
 특히 시스테인의 설프히드릴(sulfhydryl, -SH)은 무극성이지만 산소, 질소와는 약한 수소 결합을 합니다.  설프히드릴기는  화학적으로 활발하게 반응하여 많은 효소의 주요 성분을 이루고 있습니다. 또한 2개의 시스테인 분자에 함유된 설프히드릴기는 자연적으로 산화하여 시스틴(cystine)을 형성합니다.

 

 

중성의 극성 아미노산

 극성인 아미노산은 친수성으로 수소 결합을 할 수 있는 기능군을 가지고 있습니다. 위에 언급한 바와 같이, 세린, 트레오닌, 티로신, 아스파라긴, 글루타민 등이 이에 해당합니다.

 

세린, 트레오닌, 티로신 등의 극성 히드록시기는 수소 결합을 하며 이는 단백질 구조에서 중요한 역할을 합니다.
 히드록시기는 단백질에서 다른 기능으로도 작용합니다. 예를 들어, 티로신의 히드록시기에 인산 에스테르 반응이 일어나게 되면 단백질이나 효소의 구조와 성질이 변화하게 됩니다. 세린과 트레오닌의 히드록시기는 탄수화물을 결합하는 부위입니다.

 

아스파라긴과 글루타민은 각각 산성 아미노산인 아스파르트산과 글루탐산의 아미드 유도체입니다. 아미드기는 극성이 강하기 때문에 아스파라긴과 글루타민의 수소 결합능력은 단백질의 안정성에 크게 기여합니다.

 

산성 아미노산

 두 개의 표준 산성 아미노산인 아스파르트산과 글루탐산은 카르복실염기(-COO-)가 있는 곁사슬을 가지고 있습니다.

아스파르트산(Aspartic acid)과 글루탐산(Glutamic acid)은 생리적 pH에서 음전하를 띠고 있어 아스파르트산염(Aspartate), 글루탐산염(Glutamate)이라고도 합니다.

 

 

염기성 아미노산

 염기성 아미노산은 생리적 pH에서 양전하를 띠고 있기 때문에 산성 아미노산과 이온화 결합을 합니다.
리신은 물분자로부터 양성자를 받아 암모늄(NH3+)이온이 됩니다. 콜라겐의 경우, 리신의 곁사슬이 산화하면 부낮 내 그리고 분자 간 강력한 교차결합이 형성됩니다.

 아르기닌은 단백질 내에서 11.5~12.5 범위의 pKa를 가져서 생리적 pH에서 양성자를 받고 산-염기 반응에서 작용하지 않습니다.

 히스티딘은 부분적으로 이온화하기 때문에 약염기성이며, 결과적으로 히스티딘 잔기는 완충액으로 작용하고 여러 효소작용에서 중요한 역할을 합니다.