단백질의 2차 구조 (쉽게 배우는 생화학 06)

단백질의 2차 구조 Secondary structure

 긴 선형으로 합성되는 폴리펩티드가 일정한 반복된 패턴을 나타내게 되는 것을 2차 구조라고 합니다. α-나선과 β-병풍 패턴이 대표적입니다. 이 패턴은 폴리펩티드 골격의 N-H 와 카르보닐 사이의 수소 결합에 의해 안정화됩니다. 펩티드 결합이 견고해 α-탄소는 폴리펩티드사슬의 회전점이 됩니다. 그렇다면 2차 구조는 어떤 것인지 조금 더 자세히 알아보도록 하겠습니다.

 

 

폴리펩티드의 알파-나선 구조 (α-helix)

 폴리펩티드의 2차 구조 중 α-나선은 폴리펩티드사슬이 오른쪽 나선 구조로 꼬일 때 형성되는 단단한 막대 모양의 구조입니다. 스크류바를 연상하시면 되겠습니다. 각 아미노산의 N-H기와 서열에서 4번째 뒤에 있는 아미노산의 카르보닐기 사이에 수소 결합이 생깁니다. 나선이 한번 회전할 때마다 3.6개의 아미노산 잔기가 필요하고, 한 바퀴가 되는 정점까지의 거리는 54nm입니다.

 

 아미노산 R기는 나선으로부터 바깥쪽으로 뻗어나 있습니다. 어떤 아미노산은 α-나선 구조를 형성하지 못하기도 합니다. 왜냐하면 회전할수 있는 각도가 제한되어 있고 펩티드 결합이 견고하기 때문입니다. 

 

 예를 들어, 글리신의 R기는 수소원자 하나라 너무 작아 폴리펩티드의 사슬이 유연합니다. 반면에 프롤린은 N-C α 결합의 회전을 방해하는 단단한 고리를 가지고 있습니다. 뿐만아니라 사슬 내에 수소결합을 형성할 수 있는 N-H기를 가지고 있지 않아 α-나선구조를 형성하기가 어렵습니다.
 또한 글루탐산이나 아스파르트산처럼 다수의 전하를 띠고 있는 아미노산과 트립토판처럼 거대한 R기들을 갖는 아미노산 서열은 α-나선 구조를 형성하지 못합니다.

 

 

폴리펩티드의 베타-병풍 구조 (β-sheet)

 2개 이상의 폴리펩티드사슬 단편(segment)이 나란히 놓여 있을 때 병풍 구조가 형성되며, 각 사슬을 β-가닥( β-strand)이라고 합니다. 모양은 초등학생 때 하던 부채접기 모양 혹은 제사상 뒤에 있는 병풍 모양을 생각하시면 됩니다.
 β-가닥은 코일 모양이 아니라 완전히 펼쳐져 있는 구조입니다. β-병풍 구조는 폴리펩티드사슬의 카르보닐기와 인접한 N-H기 사이의 수소 결합에 의해 안정화됩니다. 

 

 병풍 구조에는 평행과 역평행의 두 가지 형태가 있습니다. 평행 구조에서는 폴리펩티드사슬이 같은 방향으로 배열되고, 역평행구조에서는 반대 방향으로 놓여져 있습니다. 역평행구조는 동일 선상의 수소결합을 하기 때문에 평행 구조보다 더 안정합니다. 간혹 평행과 역평행이 혼합되어 있는 병풍구조도 있습니다.

 

 

초 2차 구조 (supersecondary structure)

 많은 구상 단백질은 α-나선 구조와 β-병풍 구조의 조합으로 되어 있습니다. 이러한 구조를 초 2차 구조(supersecondary structure)라고 합니다. 다음은 예시입니다.

• αα-단위: 고리 또는 비나선 단편(nonhelical segment)이 곁사슬기들 때문에 분리된 2개의 연속적인 α-나선 구조가 그물처럼 연결되어 있습니다.
• βαβ 단위: 두 개의 평행한 β-병풍 구조가 α나선 단편에 의해 연결되어 있습니다.
• β-구불구불한 모양(β-meander pattern): 2개의 역평행 β-병풍 구조가 극성 아미노산 및 글리신과 결합하여 폴리펩티드사슬의 방향에 엄청난 변화를 일으켜 역회전 또는 β-회전을 만듭니다.
• β-원통 모양(β-barrel patter):  여러 개의 β-병풍 구조가 자기 구조 위에 접힐 때 형성됩니다. 역평행 β-병풍 구조가 자기 구조위에 이중으로 접힐 때 그 모양이 그리스 도자기와 닮았다고 하여 이를 Greek Key(격자무늬 모양)이라고 합니다.

 

이번 포스팅에서는 단백질의 2차구조에 속하는 알파나선구조, 베타병풍구조, 초2차구조에 대해 알아보았습니다.